蛋白和配体的gmx_MMPBSA跑出来的结合能-220kj/mol是不是异常结果？

student0618

rinz 发表于 2025-8-6 20:18
老师 我把蛋白和配体的结构置顶了 您能帮我看一下是否合理吗

是没加氢还是hide了？

wbqdssl

rinz 发表于 2025-8-6 20:18
老师 我把蛋白和配体的结构置顶了 您能帮我看一下是否合理吗

建议直接把加氢的mol2或pdb文件放上来

rinz

student0618 发表于 2025-8-6 20:22
是没加氢还是hide了？

加氢又跑了一遍 结合能还是很大

rinz

wbqdssl 发表于 2025-8-6 20:29
建议直接把加氢的mol2或pdb文件放上来

PDB文件上传不了，我把配体mol2文件上传了

student0618

小分子如何处理的？用什么力场？

sobereva

rinz 发表于 2025-8-8 21:03
PDB文件上传不了，我把配体mol2文件上传了

过大的文本文件压缩后再上传或者传网盘，置顶的社员必读贴里明确说了

rinz

student0618 发表于 2025-8-9 01:52
小分子如何处理的？用什么力场？

小分子是用sobtop处理的 力场选的AMBER

jackshoulder

-220kj/mol约等于−52.6 kcal/mol，从你提供的药物与蛋白结合的构象来看，结合的挺紧密的，能达到−52.6 kcal/mol的结合自由能，在小分子药物与蛋白中属于很强的结合了。这并不能说明是错误的结果，只能说你当前动力学轨迹下，此结合自由能是这样（前提是你计算结合自由能时，方法，电荷，熵计算等都是合理的，另外上述有友友提到，至少计算100帧进行统计，其实在计算配置够的情况下，尽可能的计算更多帧进行统计。另外不要只看总的结合自由能值，我记得gmx_MMPBSA这个程序计算结束后，会有gmx_MMPBSA_ana这个程序进行分析，各个残基的贡献，以及总结合自由能在各个能量分项上的贡献，都去看一下，检查是否合理）


另外，我做出来的很多体系里边，蛋白与药物结合自由能也有达到-40kcal/mol的情况，这种一般都是带电体系，或者小分子药物比较大，且在当前的轨迹中，小分子药物与蛋白上多个氨基酸均形成相互作用（氢键，π-π，范德华），这种情况下结合自由能就会很高的。在你的体系中，药物被蛋白包裹的很好，多个氨基酸均与小分子相互作用了，不排除计算出来的结合自由能较高的情况。建议你在MMPBSA方法下做个残基能量分解。